Dehydrogenaza mleczanowa we krwi
Ostatnia recenzja: 23.04.2024
Cała zawartość iLive jest sprawdzana medycznie lub sprawdzana pod względem faktycznym, aby zapewnić jak największą dokładność faktyczną.
Mamy ścisłe wytyczne dotyczące pozyskiwania i tylko linki do renomowanych serwisów medialnych, akademickich instytucji badawczych i, o ile to możliwe, recenzowanych badań medycznych. Zauważ, że liczby w nawiasach ([1], [2] itd.) Są linkami do tych badań, które można kliknąć.
Jeśli uważasz, że któraś z naszych treści jest niedokładna, nieaktualna lub w inny sposób wątpliwa, wybierz ją i naciśnij Ctrl + Enter.
Wartości odniesienia (norma) aktywności całkowitej dehydrogenazy mleczanowej w surowicy wynoszą 208-378 jm / l.
Dehydrogenaza mleczanowa, glikolityczny enzym zawierający cynk, który odwracalnie katalizuje utlenianie L-mleczanu do kwasu pirogronowego, jest szeroko rozpowszechniony w organizmie człowieka. Największa aktywność dehydrogenazy mleczanowej występuje w nerkach, mięśniu sercowym, mięśniach szkieletowych i wątrobie. Dehydrogenaza mleczanowa jest zawarta nie tylko w surowicy, ale także w znacznej ilości w erytrocytach, więc surowica do badania powinna być wolna od śladów hemolizy. Większość ludzkich narządów i tkanek zawiera pięć izoenzymów dehydrogenazy mleczanowej. Charakter widma izoenzymowego LDH i rodzaj metabolizmu w tkance korelują ze sobą. W tkankach o metabolizmie głównie tlenowym (serce, mózg, nerki) przeważają izoenzymy LDH 1 i LDH 2. W tkankach z wyraźnym metabolizmem beztlenowym (wątroba, mięśnie szkieletowe) przeważają izoenzymy LDH 4 i LDH 5. W surowicy osoby zdrowej stale wykrywa się wszystkie pięć izoenzymów LDH. Zaobserwowano regularność w odniesieniu do aktywności izoenzymów dehydrogenazy mleczanowej: aktywność LDH 2 > LDH 1 > LDH 3 > LDH 4 > LDH 5. Uszkodzenie jednego lub drugiego narządu zmienia widmo izoenzymatyczne surowicy krwi, a zmiany te są spowodowane specyficzną kompozycją izoenzymów uszkodzonego narządu.
[