Przyczyny i patogeneza rumienia pierścieniowego odśrodkowego Darje nie są w pełni zrozumiałe. Wygląda na to, że choroba musi być traktowana jako proces reaktywny. Istnieje związek między rumieniem a grzybicą stóp, kandydozą, nietolerancją leków. Ponadto istnieją przypadki wystąpienia choroby u pacjentów z toczniem rumieniowatym układowym.
Obecnie wielu dermatologów rozważa klimakteryjną keratodermę jako część zespołu klimakterycznego. Początek choroby wiąże się z niedoczynnością jajników (zanikanie gruczołów płciowych) i tarczycy. Ta dermatoza dotyka 15-20% kobiet.
Występuje erozja, wrzody lub drapanie, znajdujące się na otwartym, dostępnym dla rąk obszarze żelu. Uszkodzenie skóry może być uciążliwe. Osoby chore psychicznie, nastrój depresyjny, trudne do przystosowania się do warunków otoczenia, są chore.
Podstawą mucyny pęcherzykowej są zmiany zwyrodnieniowe mieszków włosowych i gruczołów łojowych z niszczeniem ich struktury i osadzaniem się glukozaminoglikanów (mucyny).
Zespół Cushinga występuje wraz ze wzrostem glikokortykosteroidów we krwi. Zespół endogennego Cushinga spowodowany jest nadmiernym wytwarzaniem kortyzolu przez kory nadnerczy. Nadmiar produkcji ACTH obserwuje się w następujących warunkach: dysfunkcji układu podwzgórzowo-przysadkowego; mikro- i gruczolakowłókniaki przysadki mózgowej wydzielające ACTH
Xanthoma skóry, w szczególności wiele guzowatych xanthoma, jest jednym z przejawów upośledzonego metabolizmu lipidów. Stwierdzono wzrost poziomu trójglicerydów i cholesterolu w osoczu krwi z powodu zakłóceń w tworzeniu, transporcie i rozszczepianiu lipoprotein. Wyróżnij klinicznie erupcję, gruźlicę, ścięgno i płaskostopie.
Pelagra (Pelle agra - gruba, szorstki) - choroby wynikające z niedoboru nikotynamidu w organizmie, tryptofanu, witamin z Grupy B. Jeżeli objawy kliniczne choroby po raz pierwszy opisano w hiszpańskim lekarza G. Casal (1735), włoskiego lekarza F. Frappoli nazywana chorobą pellagra.
Amyloidoza jest zaburzeniem metabolicznym, w którym występują złogi amyloidu w tkankach ciała. Badania wykazały, że amyloid jest białkową glikoproteiną. Odkładanie tego białka prowadzi do zakłócenia żywotnej aktywności tkanek i narządów.
